Personale docente

Nata a Parma il 23/2/1969.

Formazione
Marzo 1994: Laurea in Scienze Biologiche con lode presso l’Università di Parma.
Marzo 2001: Dottorato di Ricerca in Biotecnologie Molecolari - Università Cattolica del “Sacro Cuore“ di Milano.
Aprile 2002: Corso EMBO “Crystallization of Macromolecular Complexes”- Grenoble, Francia.

Attività di Ricerca
Gennaio 1995-Dicembre 1997: Titolare di Borsa di Studio dell’Associazione Italiana per la Ricerca sul Cancro per attività di ricerca inerente al progetto: “Interazioni molecolari tra retinoidi e recettori nucleari dell’acido retinoico” - Istituto di Scienze Biochimiche, Università di Parma.
Gennaio 1998-Novembre 2000: Studente di Dottorato di Ricerca in Biotecnologie Molecolari. Tesi di dottorato: “Identificazione, espressione eterologa e caratterizzazione funzionale e strutturale di nuovi trasportatori intracellulari della vitamina A” - Istituto di Scienze Biochimiche, Università di Parma.
Novembre 1999-Ottobre 2003: Titolare di assegno di ricerca, settore scientifico disciplinare BIO/10-BIOCHIMICA, per attività di ricerca inerente al progetto: “Isolamento e caratterizzazione di tossine batteriche con attività insetticida e battericida”. Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare, Università di Parma.
Novembre 2003–Marzo 2004: Titolare di borsa di studio per attività di ricerca inerente al progetto: “Identificazione e caratterizzazione funzionale-strutturale di nuove 'cellular retinol-binding protein' (CRBP) e 'cellular retinoic acid-binding protein' (CRABP)" - Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare, Università di Parma.
Aprile 2004-Ottobre 2005: Titolare di borsa di studio Post-Dottorato, settore scientifico disciplinare BIO/10-BIOCHIMICA, per attività di ricerca inerente al progetto: “Caratterizzazione funzionale/strutturale di ‘retinoid-binding protein’” - Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare, Università di Parma.
Da Novembre 2005: Ricercatore universitario settore scientifico disciplinare BIO/10-BIOCHIMICA - Università di Parma.

L’attività di ricerca, svolta principalmente presso il Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare, è stata inizialmente mirata alla caratterizzazione funzionale e strutturale di proteine coinvolte nel trasporto e nel metabolismo dei retinoidi. Questi studi hanno anche permesso, mediante analisi di sequenze depositate in banche dati, l'identificazione di due nuove "cellular retinol
binding protein".
Numerose indagini sono state inoltre condotte sulla proteina amiloidogenica transtiretina e sulle sue forme mutanti responsabili della patologia ereditaria denominata polineuropatia amiloidotica
familiare. Sono stati eseguiti studi funzionali e studi strutturali mirati all'identificazione delle modifiche conformazionali responsabili della destabilizzazione della struttura proteica e dell'incremento del potenziale amiloidogenico della proteina.
Studi più recenti hanno permesso di identificare l'attività enzimatica di una proteina inizialmente definita "transthyretin related protein" per la sua omologia di sequenza con la transtiretina. Analisi bioinformatiche hanno proposto per questa proteina un'attività idrolasica coinvolta nella via di degradazione dell'acido urico; tale attività è stata successivamente confermata sperimentalmente. Successivamente, simili analisi hanno permesso di individuare un secondo enzima con attività decarbossilasica e di chiarire definitivamente tutti i passaggi metabolici della via biochimica di degradazione dell'acido urico ad allantoina. Sono stati quindi condotti studi sugli enzimi coinvolti nella via degradativa dell'acido urico in batteri e piante. Queste indagini hanno permesso di individuare un enzima bi funzionale di Arabidopsis con attività idrolasica e decarbossila coinvolto nella sintesi di allantoina. E' stato inoltre identificato il gene codificante per una nuova allantoinasi batterica, le cui proprietà funzionali sono state correlate con le sue caratteristiche strutturali.
Una tematica di ricerca affrontata più recentemente ha riguardato il trasferimento plasmidico feromone-dipendente in enterococchi. In particolare, è stato approfondito il ruolo di regolazione svolto da
due proteine coinvolte in questo meccanismo denominate TraA e TraC. I dati raccolti in vitro hanno permesso di proporre un modello di regolazione del trasferimento del plasmidio che è stato ulteriormente confermato da studi di espressione condotti in vivo su E.faecalis 7C5 .
Ulteriori ricerche nel campo della biochimica applicata agli alimenti hanno condotto alla determinazione della struttura tridimensionale del panallergene "lipid transfer protein" di pesca; la caratterizzazione strutturale di questa proteina è il presupposto per studi mirati all'identificazione degli epitopi conformazionali riconosciuti dalle IgE nella risposta allergica. Si è successivamente proceduto con la caratterizzazione biochimica e immunologica di "lipid transfer proteins" da altre fonti vegetali.